解离酶：胶原酶

细菌胶原酶是含有胶原酶的粗制复合物，更准确地称为clostridiopeptidase A，是一种对序列Pro-X-Gly-Pro中的X-Gly键具有特异性的蛋白酶，其中X最常见为中性氨基酸。此类序列通常在胶原蛋白中发现，但很少在其他蛋白质中发现。尽管许多蛋白酶都可以水解单链变性胶原蛋白多肽，但梭菌肽酶A在蛋白酶中具有独特的攻击和降解结缔组织中常见的三螺旋天然胶原纤维的能力。

真正的胶原酶可以同时在所有三个链上切割，也可以单链攻击。哺乳动物胶原酶在特定位点以天然三螺旋构象分裂胶原蛋白，产生片段TC A和TC B，代表了原胶原蛋白分子的3/4和1/4长度。片段化后，片段倾向于解开成随机的多肽，更容易受到其他蛋白酶的攻击。

细菌胶原酶通常从宿主侵袭性菌株中提取。这些酶与哺乳动物胶原酶的不同之处在于它们攻击螺旋上的许多位点。最早由Mandl等人制备的溶组织梭状芽孢杆菌的胶原蛋白已得到最彻底的研究。市售的胶原酶主要限于C1的胶原酶。尽管最近可获得其他来源的组织溶菌。梭菌胶原酶还优先降解天然胶原蛋白的螺旋区，该序列位于Pro-X-Gly-Pro序列的X-Gly键处，其中X最常见的是中性氨基酸。合成肽底物中的该键也可以分开。

由于所有胶原蛋白多肽的不完全水解及其对高浓度的非胶原蛋白和细胞外基质中其他大分子的活性有限，因此纯化的梭菌肽酶A通常不能有效地解离组织。最常用于组织解离的胶原酶是粗制品，除许多其他蛋白酶，多糖酶和脂肪酶外，还含有梭菌肽酶A。粗胶原酶非常适合组织解离，因为它除了能水解结缔组织和上皮组织细胞外基质中的其他蛋白质，多糖和脂质的酶外，还含有攻击天然胶原和网状纤维所需的酶。

沃辛顿（Worthington）在1959年提供了第一个可商购的胶原酶。当时，我们提供了一种粗酶，仅对胶原酶活性进行了测试。最终，在研究界许多人的合作下，确定了四个基本概况：

类型1包含平均水平的测定活性（胶原酶，酪蛋白酶，梭菌蛋白酶和胰蛋白酶活性）。通常建议将其用于上皮，肝，肺，脂肪和肾上腺组织细胞的制备。

类型2含有较高的梭菌蛋白酶活性。它通常用于心脏，骨骼，肌肉，甲状腺和软骨。

选择3型是因为其蛋白水解活性低。它通常用于乳腺细胞。

选择4类是因为其胰蛋白酶的活性较低。通常用于胰岛和其他受体完整性至关重要的应用中。

无动物源胶原酶（代码CLSAFA）于2007年推出，源自在完全不含动物成分的培养基中生长的培养物，专为生物加工应用而设计，必须防止引入潜在的动物源性病原体。二级蛋白酶的水平与1型和2型相似。